Защитная функция белков. Строение и функции белков

Это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В основном они состоят из углерода, водорода, кислорода и азота.

В составе большинства исследованных белков всех живых организмов было выявлено 20 аминокислот, участвующих в их построении.

При синтезе белковой молекулы разные аминокислоты присоединяются последовательно друг к другу, образуя цепочку, или полипептид (впоследствии она может сворачиваться в спираль или глобулу). Разнообразие белков определяется тем, какие аминокислоты, в каком количестве и в каком порядке входят в полипептидную цепь. Две молекулы, одинаковые по числу и составу аминокислот, но отличающиеся по порядку их расположения, представляют два разных белка. Не только виды, но и особи одного вида отличаются по целому ряду белков (с чем, например, связан феномен несовместимости при пересадке тканей и органов от одного животного другому).

Понятия «белок» и «пептид» близки между собой, однако между ними имеются и различия. Пептидами обычно называют олигопептиды, т. е. те, чья цепь содержит наибольшее число аминокислотных остатков (10-15),а белками называют пептиды, со-держащие большое число аминокислотных остатков (до нескольких тысяч) иимеющие определенную компактную пространственную структуру, так как длинная полипептидная цепь является энергетически невыгодным состоянием. Выделяются четыре уровня пространственной организации (структуры) бел-ков. Все структуры формируются в каналах эндоплазматической сети. При воздействии неблагоприятных факторов среды (облучение, повышенная температура, химические вещества) структуры белка могут разрушаться — происходит денатурация. Если этот процесс не затрагивает первичной структуры, он обратим, и по окончании воздействия молекула самопроизвольно восстанавливается. Первичная же структура невосстановима, так как формируется только на рибосомах при участии сложнейшего механизма биосинтеза белков. В зависи-мости от пространственной структуры белки бывают фибрил-лярные (в виде волокон) — строительные белки и глобулярные (в виде шара) — ферменты, антитела, некоторые гормоны и др.

Огромное разнообразие белков обеспечивает и множество функций, ими выполняемых, и многоообразие организмов.

Функции белков:

1) защитная (интерферон усиленно синтезируется в организме при вирусной инфекции);

2) структурная (коллаген входит в состав тканей, участвует в образовании рубца);

3) двигательная (миозин участвует в сокращении мышц);

4) запасная (альбумины яйца);

5) транспортная (гемоглобин эритроцитов переносит питательные вещества и продукты обмена);

6) рецепторная (белки-рецепторы обеспечивают узнавание клеткой веществ и других клеток);

7) регуляторная (регуляторные белки определяют активность генов);

8) белки-гормоны участвуют в гуморальной регуляции (инсулин регулирует уровень сахара в крови);

9) белки-ферменты катализируют все химические реакции в организме;

10) энергетическая (при распаде 1 г белка выделяется 17 кдж энергии).

1. Как называется процесс нарушения природной структуры белка, при котором сохраняется его первичная структура? Действие каких факторов может приводить к нарушению структуры белковых молекул?

Процесс нарушения природной структуры белков под влиянием каких-либо факторов без разрушения первичной структуры называется денатурацией. Денатурация белков может быть вызвана действием различных факторов, например, высокой температуры, концентрированных кислот и щелочей, тяжёлых металлов.

2. Чем фибриллярные белки отличаются от глобулярных? Приведите примеры фибриллярных и глобулярных белков.

Молекулы фибриллярных белков имеют вытянутую, нитевидную форму. Глобулярные белки характеризуются компактной округлой формой молекул. К фибриллярным белкам относятся, например, кератин, коллаген, миозин. Глобулярными белками являются глобулины и альбумины крови, фибриноген, гемоглобин и др.

3. Назовите основные биологические функции белков, приведите соответствующие примеры.

● Структурная функция. Белки входят в состав всех клеток и межклеточного вещества, являются компонентами различных структур живых организмов. Например, у животных белок коллаген входит в состав хрящей и сухожилий, эластин – в состав связок и стенок кровеносных сосудов, кератин является важнейшим структурным компонентом перьев, волос, ногтей, когтей, рогов, копыт.

● Ферментативная (каталитическая) функция. Белки-ферменты являются биологическими катализаторами, ускоряя протекание химических реакций в живых организмах. Например, пищеварительные ферменты амилаза и мальтаза расщепляют сложные углеводы до простых, пепсин – белки до пептидов, под действием липаз происходит расщепление жиров до глицерина и карбоновых кислот.

● Транспортная функция. Многие белки способны присоединять и переносить различные вещества. Например, гемоглобин связывает и переносит кислород и углекислый газ. Альбумины крови транспортируют высшие карбоновые кислоты, а глобулины – ионы металлов и гормоны. Многие белки, входящие в состав цитоплазматической мембраны, участвуют в транспорте веществ в клетку и из неё.

● Сократительная (двигательная) функция. Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Например, актин и миозин обеспечивают работу мышц и немышечные внутриклеточные сокращения, тубулин входит в состав микротрубочек веретена деления, ресничек и жгутиков эукариотических клеток.

● Регуляторная функция. Некоторые белки и пептиды участвуют в регуляции различных физиологических процессов. Например, гормоны белково-пептидной природы инсулин и глюкагон регулируют содержание глюкозы в крови, а соматотропин (гормон роста) – процессы роста и физического развития.

● Сигнальная функция заключается в том, что некоторые белки, входящие в состав цитоплазматической мембраны клеток, в ответ на действие внешних факторов изменяют свою пространственную конфигурацию, тем самым обеспечивая приём сигналов из внешней среды и передачу информации в клетку. Например, белок опсин, входящий в состав пигмента родопсина, воспринимает свет и обеспечивает возникновение зрительного возбуждения рецепторов (палочек) сетчатки глаза.

● Защитная функция. Белки предохраняют организм от вторжения чужеродных объектов и от повреждений. Например, иммуноглобулины (антитела) участвуют в иммунном ответе, интерферон защищает организм от вирусной инфекции. Фибриноген, тромбопластин и тромбин обеспечивают свёртывание крови, предотвращая кровопотерю.

● Токсическая функция. Многие живые организмы выделяют белки-токсины, которые являются ядами для других организмов.

● Энергетическая функция. После расщепления до аминокислот белки могут служить источником энергии в клетке. При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии.

● Запасающая функция. Например, в семенах растений запасаются особые белки, которые используются при прорастании зародышем, а затем и проростком в качестве источника азота.

4. Что такое ферменты? Почему без их участия протекание большинства биохимических процессов в клетке было бы невозможным?

Ферменты – белки, которые выполняют функцию биологических катализаторов, т. е. ускоряют протекание химических реакций в живых организмах. Они катализируют реакции синтеза и расщепления различных веществ. Без участия ферментов эти процессы протекали бы слишком медленно или не протекали бы вовсе. Практически все процессы жизнедеятельности организмов обусловлены ферментативными реакциями.

5. В чем заключается специфичность ферментов? Какова её причина? Почему ферменты активно функционируют лишь в определённом диапазоне температуры, рН и других факторов?

Специфичность ферментов заключается в том, что каждый фермент ускоряет только одну реакцию либо действует только на определённый тип связи. Эта особенность объясняется соответствием пространственной конфигурации активного центра фермента тому или иному субстрату (субстратам).

Ферменты являются белками. Изменение рН, температуры и других факторов может вызвать денатурацию ферментов, в результате чего они теряют способность связываться со своими субстратами.

6. Почему белки, как правило, используются в качестве источников энергии лишь в крайних случаях, когда в клетках исчерпаны запасы углеводов и жиров?

Белки – основа жизни. Они выполняют чрезвычайно важные биологические функции, многие из которых (ферментативную, транспортную, двигательную и др.) не способны выполнять ни углеводы, ни жиры. Белки, использованные в качестве энергетического субстрата, дают столько же энергии, сколько и углеводы (1 г – 17,6 кДж) и в 2,2 раза меньше, чем жиры (1 г – около 39 кДж). Кроме того, при полном расщеплении белков (в отличие от углеводов и жиров) образуются не только СО 2 и Н 2 О, но также соединения азота и серы, причём некоторые из них токсичны для организма (например, NH 3). Поэтому энергетическую функцию у живых организмов выполняют прежде всего углеводы и жиры.

7*. У многих бактерий в процессах синтеза веществ, необходимых для нормального роста и размножения, участвует парааминобензойная кислота (ПАБК). В то же время в медицине для лечения ряда бактериальных инфекций используются сульфаниламиды - вещества, по структуре сходные с ПАБК. Как вы думаете, на чём основано лечебное действие сульфаниламидов?

С помощью фермента (дигидроптероатсинтетазы) бактерии осуществляют превращение ПАБК в продукт (дигидроптероевую кислоту), который далее используется для синтеза необходимых ростовых факторов. Из-за структурного сходства с ПАБК, сульфаниламиды также способны связываться с активным центром этого фермента, блокируя его работу (т.е. наблюдается конкурентное ингибирование). Это ведёт к нарушению синтеза ростовых факторов и нуклеиновых кислот у бактерий.

* Задания, отмеченные звёздочкой, предполагают выдвижение учащимися различных гипотез. Поэтому при выставлении отметки учителю следует ориентироваться не только на ответ, приведённый здесь, а принимать во внимание каждую гипотезу, оценивая биологическое мышление учащихся, логику их рассуждений, оригинальность идей и т. д. После этого целесообразно ознакомить учащихся с приведённым ответом.

Благодаря сложности, разнообразию форм и состава, белки играют важную роль в жизнедеятельности клетки и организма в целом. Функции их разнообразны.

Функция	Примеры и пояснения
1. Строительная	Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.
2. Транспортная	Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.
3. Регуляторная	Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
4. Защитная	В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки - антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений
5. Двигательная	Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных
6. Сигнальная	В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.
7. Запасающая	В организме животных белки как правило не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется в организме, образуя комплекс с белком ферритином.
8. Энергетическая	При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов - воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.
9. Каталитическая	Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками - ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобисфосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО 2 при фотосинтезе.

Ферменты илиэнзимы – особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом .

Ферменты – глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы - кофактор . У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр – небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), именно в котором происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры – участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты ).

Для реакций ферментативного катализа

характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция.

Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э.Фишера (1890) и Д.Кошланда (1959). Э.Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с "ключом", фермент – с «замком».

Д.Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.

Большинство неорганических катализаторов ускоряют химические реакции при очень высоких температурах, имеют максимальную эффективность в сильнокислой или сильнощелочной среде, при высоких давлениях, а большинство ферментов активны при температурах 35-45˚С, физиологических значениях кислотности раствора и при нормальном атмосферном давлении; скорость ферментативных реакций в десятки тысяч (а иногда и в миллионы раз) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Например, пероксид водорода без катализаторов разлагается медленно: 2Н 2 О 2 → 2Н 2 О + О 2 . В присутствии солей железа (катализатора) эта реакция идет несколько быстрее. Фермент каталаза (М=252000) за 1 сек. расщепляет 100 тыс. молекул Н 2 О 2 (М=34). Известно более 2000 различных ферментов, представленных белками с высокой молекулярной массой.

Скорость ферментативных реакций зависит от 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) коцентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Рис. . Зависимость скорости реакции от концентрации фермента, субстрата, рН, температуры

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 о до 40 о С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10°С. При температуре выше 40°С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества молекул субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока не произойдет насыщение активных центров фермента – если активный центр каталазы расщепляет в секунду 100 000 молекул субстрата, то при количестве молекул субстрата более 100 000 на активный центр скорость реакции не возрастет.

Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин – 2,0, амилаза слюны – 6,8, липаза поджелудочной железы – 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами , если тормозят – ингибиторами .

Классификация ферментов . По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов: 1) оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому – дегидрогеназа), 2) трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому – трансаминаза), 3) гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта – амилаза, липаза), 4) лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи «С-С», «С-N», «С-О», «С-S» – декарбоксилаза), 5) изомеразы (внутримолекулярная перестройка – изомераза), 6) лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей «С-С», «С-N», «С-О», «С-S» – синтетаза

Структура белковых молекул. Связь свойств, функций и активности белков с их структурной организацией (специфичность, видовая принадлежность, эффект узнавания, динамичность, эффект кооперативного взаимодействия).

Белки - это высокомолекулярные азотсодержащие вещества, состоящие из остатков аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Белки иначе называют протеинами;

Простые белки построены из аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на аминокислоты. Сложные белки - это двухкомпонентные белки, которые состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого простетической группой. При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, освобождаются небелковая часть или продукты ее распада. Простые белки в свою очередь делятся на основании некоторых условно выбранных критериев на ряд подгрупп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и др.

Классификация сложных белков основана на химической природе входящего в их состав небелкового компонента. В соответствии с этим различают: фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту), хромопротеины (в состав их входят пигменты), нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты), гликопротеины (содержат углеводы), липопротеины (содержат липиды) и металлопротеины (содержат металлы).

3. Структура белка.

Последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи белковой молекулы получила название первичной структуры белка . Первичная структура белка, помимо большого числа пептидных связей, обычно содержит также небольшое число дисульфидных (-S-S-) связей. Пространственная конфигурация полипептидной цепи, точнее тип полипептидной спирали, определяет вторичную структуру белка , она представлена в основном α-спиралью, которая фиксирована водородными связями. третичная структура -полипептидная цепь, свернутая целиком или частично в спираль, расположена или упакована в пространстве (в глобуле). Известная стабильность третичной структуры белка обеспечивается за счет водородных связей, межмолекулярных ван-дер-ваальсовых сил, электростатического взаимодействия заряженных групп и т д.

Четвертичная структура белка - структура, состоящая из оп­ределенного числа полипептидных цепей, занимающих строго фик­сированное положение относительно друг друга.

Классический пример белка, имеющего четвертичную структуру, являеться гемоглобин.

Физические свойства белков: высокая вязкость растворов,

незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление и высокое онкотическое давление, способность к поглощению Уф-лучей при 280 нм, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH2-и СООН-групп и характеризуются соответственно всеми св-вами кислот и оснований. Обладают явно выраженными гидрофильными свойствами. Их растворы обладают очень низким осмотическим давлением, высокой вязкостью и незначительной способностью к диффузии. Белки способны к набуханию в очень больших пределах. С коллоидным состоянием белков связано явление светорассеяния, лежащее в основе количественного определения белков методом нефелометрии.

Белки способны адсорбировать на своей поверхности низкомолекулярные органические соединения и неорганические ионы. Это свойство предопределяет транспортные функции отдельных белков.

Химические свойства белков разнообразны, поскольку боковые радикалы аминокислотных остатков содер­жат различные функциональные группы (-NH2, -СООН, -ОН, -SН и др.). Характерной для белков реакцией является гидролиз пептидных связей. Благодаря наличию и амино-, и карбоксильных групп белки обладают амфотерными свойст­вами.

Денатурация белка - разрушение связей, стабилизирующих четвертичную, третичную и вторичную структуры, приводящее к дезориентации конфигурации белковой молекулы и сопровождаемое потерей нативных св-в.

Различают физические (температура, давление, механическое воздействие, ультразвуковое и ионизирующее излучения) и химические (тяжелые металлы, кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды) факторы, вызывающие денатурацию.

Обратным процессом является ренатурация , то есть восстановление физико-химических и биологических свойств белка. Ренатурация невозможна если затронута первичная структура.

Большинство белков денатурируют при нагревании их раствором выше 50-60 о С. Внешние проявления денатурации сводятся к потере растворимости, особенно в изоэлектрической точке, повышению вязкости белковых растворов, увеличению коли­чества свободных функциональных SH-rpyпп и изменению характера рассеивания рентгеновских лучей, развертываются глобулы нативных белковых молекул и образуются случайные и беспорядочные структуры.

Сократительная функция. актин и миозин – специфические белки мышечной ткани. Структурная функция. фибриллярные белки, в частности коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже,эластин в сосудистой стенке и др.

Гормональная функция. Ряд гормонов представлен белками или полипептидами, например гормоны гипофиза, поджелудочной железы и др. Некоторые гормоны являются производными аминокислот.

Питательная (резервная) функция. резервные белки, являющиеся источниками питания для плода, Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию.

Биологические функции белков. Многообразие белков по структурной организации и биологической функции. Полиморфизм. Различия белкового состава органов и тканей. Изменения состава в онтогенезе и при заболеваниях.

-По степени сложности строения белки делят на простые и слож­ные. Простые или однокомпонентные белки состоят только из белковой части и при гидролизе дают аминокислоты. К сложным или двухкомпонентным относят белки, в состав которых входит протеин и добавочная группа небелковой природы, называемая простетической. ( могут высту­пать липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты); соответственно сложные белки называют липопротеинами, гликопротеинами, нук-леопротеинами.

- По форме белковой молекулы белки разделяют на две группы: фибриллярные (волокнистые) и глобулярные (корпускулярные). Фибриллярные белки характеризуются высоким отношением их длины к диаметру (несколько десятков единиц). Их молекулы ни­тевидны и обычно собраны в пучки, которые образуют волокна. (являются главными компонентами наруж­ного слоя кожи, образуя защитные покровы тела человека). Они также участвуют в образовании соединительной ткани, включая хрящи и сухожилия.

Подавляющее количество природных белков относится к глобу­лярным. Для глобулярных белков характерно небольшое отношение длины к диаметру молекулы (несколько единиц). Имея более слож­ную конформацию, глобулярные белки выполняют и более раз­нообразные.

-По отношению к условно выбранным растворителям выделяют альбумины и глобулины . Альбумины очень хорошо растворяются в воде и в концентрированных солевых растворах.Глобулины не растворяются в воде и в растворах солей умерен­ной концентрации..

--Функциональная классификация белков наиболее удовлетвори­тельная, поскольку в ее основу положен не случайный признак а выполняемая функция. Кроме того, можно выделить сходство структур, свойств и функциональной активности входящих в ка­кой-либо класс конкретных белков.

Каталитически активные белки называют ферментами. Они осуществляют катализ практически всех химических превраще­ний в клетке. Подробно эта группа белков будет рассмотрена в главе 4.

Гормоны регулируют обмен веществ внутри клеток и интег­рируют обмен в различных клетках организма в целом.

Рецепторы избирательно связывают различные регуляторы (гормоны, медиаторы) на поверхности клеточных мембран.

Транспортные белки осуществляют связывание и транспорт веществ между тканями и через мембраны клетки.

Структурные белки . Прежде всего к этой группе относят белки, участвующие в построении различных биологических мембран.

Белки - ингибиторы ферментов составляют многочислен­ную группу эндогенных ингибиторов. Они осуществляют регуля­цию активности ферментов.

Сократительные белки обеспечивают механический процесс сокращения с использованием химической энергии.

Токсичные белки - некоторые белки и пептиды, выделяемые организмами (змеями, пчелами, микроорганизмами), являющиеся ядовитыми для других живых организмов.

Защитные белки. антите­ла - вещества белковой природы, вырабатываемые животным организмом в ответ на введение антигена. Антитела, взаимодейст­вуя с антигенами, дезактивируют их и тем самым защищают ор­ганизм от воздействия чужеродных соединений, вирусов, бакте­рий и т. д.

Белковый состав зависит от физиологич. Активности, состава пищи и режима питания, биоритмов. В процессе развития состав меняется значительно (от зиготы до формирования дифференцированных органов со специализированными ф-ми). Например, эритроциты содержат гемоглобин, обеспечивающий транспорт кислорода кровью, мыш-е кл-ки содержат сократительные белки актин и миозин, в сетчатке-белок родопсин и т д. При болезнях белковый состав меняется-протеинопатии. Наследственные протеинопатии развиваются в результате повреждений в генетическом аппарат. Какой-либо белок не синтезируется вовсе или синтезируется, но его первичная структура изменена (серповидно-клеточная анемия). Любая болезнь сопровождается изменением белкового состава т.е. развивается приобретённая протеинопатия. При этом первичная структура белков не нарушается, а происходит количественное изменение белков, особенно в тех органах и тканях, в которых развивается патологический процесс. Например, при панкреатитах снижается выработка ферментов, необходимых для переваривания пищевых веществ в ЖКТ.

Факторы повреждения структуры и функции белков, роль повреждений в патогенезе заболеваний. Протеинопатии

Белковый состав организма здорового взрослого человека относительно постоянен, хотя возможны изменения количества отдельных белков в органах и тканях. При различных заболеваниях происходит изменение белкового состава тканей. Эти изменения называются протеинопатиями. Различают наследственные и приобретённые протеинопатии. Наследственные протеинопатии развиваются в результате повреждений в генетическом аппарате данного индивидуума. Какой-либо белок не синтезируется вовсе или синтезируется, но его первичная структура изменена. Любая болезнь сопровождается изменением белкового состава организма, т.е. развивается приобретённая протеинопатия. При этом первичная структура белков не нарушается, а обычно происходит количественное изменение белков, особенно в тех органах и тканях, в которых развивается патологический процесс. Например, при панкреатитах снижается выработка ферментов, необходимых для переваривания пищевых веществ в ЖКТ.

В некоторых случаях приобретённые протеинопатии развиваются в результате изменения условий, в которых функционируют белки. Так, при изменении рН среды в щелочную сторону (алкалозы различной природы) изменяется кон-формация гемоглобина, увеличивается его сродство к О 2 и снижается доставка О 2 тканям (гипоксия тканей).

Иногда в результате болезни повышается уровень метаболитов в клетках и сыворотке крови, что приводит к модификации некоторых белков и нарушению их функции

Кроме того, из клеток повреждённого органа в кровь могут выходить белки, которые в норме определяются там лишь в следовых количествах. При различных заболеваниях часто используют биохимические исследования белкового состава крови для уточнения клинического диагноза.

4. Первичная структура белков. Зависимость свойств и функций белков от их первичной структуры. Изменения первичной структуры, протеинопатии.

Белки являются высшей формой организации материи на молекулярном уровне. Не существует ни одного процесса или структуры, в которых не было бы задействовано белков. Их функции разнообразны и в то же время универсальны. Недаром в науке говорят, что жизнь – это способ существования белковых тел.

Звеньями белков служат аминокислоты, получившие своё название потому, что они состоят из аминогруппы, обусловливающей щелочные свойства, и кислотной группировки.

Существует несколько типов «упаковки» белков в пространстве.

Первичная структура является цепью с определённой последовательностью аминокислот.

В живой клетке белковые молекулы имеют спирализованные участки. Это не что иное как вторичная структура .

Третичная структура – определённым образом уложенная в пространстве нить белка. При этом спираль обычно принимает вид глобы или клубка.

В четвертичную структуру укладываются белки, имеющие две и более различных по первичной структуре цепей.

Функции белков. Таблица

Функции	Роль
строительная	из поступивших извне аминокислот синтезируются присущие данному организму белки
структурная	белки служат составляющей всех клеточных органоидов
синтезная (каталитическая)	белки выступают ферментами
регулирующая (гормональная)	гормоны следят за деятельностью ферментов, контролируют биофизиологические процессы
защитная (иммунологическая)	при внедрении в кровь микробов вырабатываются антитела, иммуноглобулины
энергетическая	при малом количестве жиров или углеводов разрушаются молекулы белков, выделяя энергию
сигнальная (опознавательная)	белки, встроенные на поверхности мембраны, способны менять свою координацию в пространстве в ответ на внешние факторы
рецепторная	каждый гормон и физиологически активное соединение имеют свой рецептор
транспортная	белки могут прикрепляться к различным веществам и доставлять их из одного отсека клетки в другой
двигательная	белки отвечают за сокращение мышц и т.д. миофибриллы – сократительные белки
функция образования биокомплексов	биокомплексы регулируют работу внутренних мембран и органелл клетки

Роль белков для организма человека

Строительная функция. Питательные вещества, поступающие с пищей, не являются идентичными белкам, жирам и углеводам нашего организма.

Так, белки в желудке под действием фермента пепсина лизируются до аминокислот. Они, в свою очередь, транспортируются в тонкий кишечник, где преобразуются в новые, «свои» аминокислоты, поступающие затем в лимфу и клетку.

Таким образом, в организме из внешних аминокислот вновь строятся белки, присущие конкретному организму .

Структурная функция. Частным случаем строительной служит структурная роль белковых веществ. Клеточная стенка и мембрана любого её органоида представляет собой белок с жировыми включениями. Микротрубочки и филаменты, участвующие в расхождении ядер к противоположным полюсам клетки при делении, имеют белковую природу.

Синтезная функция. В любой клетке непрерывно случаются миллионы реакций. Почти все они идут с участием белков (ферментов). Биологические катализаторы – ферменты – в разы ускоряют протекание биореакций.

Все ферменты являются белками. Каждый из них отвечает за протекание строго одного превращения или нескольких реакций одного вида. Например, жиры разлагаются до более простых составляющих – глицерина и высших жирных кислот – особым ферментом, действию которого не подвержены углеводы или белки. В свою очередь, биокатализатор, отвечающий за расщепление сахаров, не воздействует на жиры или белки.

Регулирующая функция. Все физиологически активные вещества чаще всего выступают белками . Так, гормон поджелудочной железы инсулин (представляет собой последовательность 51 аминокислоты) обеспечивает запасание молекул глюкозы в печени в виде полисахарида гликогена, который при углеводном голодании вновь будет расщепляться до молекул глюкозы.

Гормоны несут наиважнейшую функцию, подчиняя себе деятельность ферментов.

Защитная функция. На внедрение вирусов, бактерий и иных чужеродных существ и веществ организм отвечает продукцией защитных белков – антител. Они блокируют чужеродные агенты, подавляя их физиологическую активность.

На каждый токсин организм образует свои антитела.

Среди миллионов чужих белков они узнают нужный и только с ним взаимодействуют. Эта способность лежит в основе иммунитета .

• Защитная функция проявляется и в способности крови к свёртыванию. В этом участвует фибриноген.
• Интерферон вырабатывается в ответ на атаку вирусов.
• Лизоцим слюны защищает от микроорганизмов.
• Иммуноглобулины нейтрализуют вредные воздействия.

Энергетическая функция. Ошибочно мнение, будто углеводы – самые высококалорийные вещества. Они лишь быстрее усваиваются. По энергетической ценности белки им нисколько не уступают.

При горении 1 г белка выделяется такое же количество энергии, как при горении углеводов, т.е. 4,1 ккал (16,1 кДж).

При недостатке углеводов и жиров начинают окисляться молекулы белков, высвобождая заключённую в них энергию химических связей. Вышедшая энергия покрывает расходы на осуществление процессов жизнедеятельности.

Сигнальная функция. Высокая специфичность связывания антител с определённым антигеном (чужеродным веществом) достигается благодаря тому, что на поверхности как антигена, так и антитела располагаются особые белки, которые взаимодействуют только друг с другом.

По этому же принципу молекула гормона «узнаёт» клетку-мишень, осуществляя эндокринный контроль.

Рецепторная функция. Частным случаем предыдущей функции служит рецепторная роль белков. Для того чтобы клетки организма могли «узнать» друг друга или идентифицировать токсин, на их поверхности должны находиться опознавательные молекулы – рецепторы, которые являются белками. На механизме распознавания основано много жизненно важных процессов.

Транспортная функция. Белки, имеющие мелкие подвижные хорошо растворимые молекулы, подходят для осуществления транспорта веществ. Гемоглобин состоит из небелковой части – гема – и белка глобина.

• Гемоглобин доставляет клеткам и тканям кислород.
• Высшие жирные кислоты, витамины, лекарства также переносятся белками.
• Альбумины плазмы крови переносят жировые элементы.

Двигательная функция. Белки с нитеобразными молекулами являются составным компонентом мышц. Они способны удлиняться, укорачиваться и растягиваться и обеспечивают двигательную активность клеток. Так, тропомиозин, тропонин, актин и миозин осуществляют мышечное сокращение. Белки, обеспечивающие расхождение хромосом, также выполняют двигательную роль.

Функция образования биокомплексов. Организм человека – настолько сложная система,что для реализации какого бы то ни было акта необходимо протекание нескольких этапов реакций. За контролем таких многоступенчатых процессов следит не один белок, а целый каскад , где каждый компонент выполняет свою работу и надстройку в том случае, если что-то пошло не так.

Нет клетки или органа, в котором не присутствовали бы белковые компоненты. Без этих молекул невозможно осуществление физиологических процессов.